从酶动力学说开去

临床医师

酶（enzyme）是具有选择催化性的功能性生物大分子。从反应角度来看，可以被认为是生物催化剂（biocatalysts）。
酶的反应动力学（ enzyme kinetics）在20世纪已经建立了起来，最为广泛应用的是（Michaelis–Menten kinetics），适用于描述分散在液相中酶动力学的描述。
今天手动推导了一下：


通过Michaelis–Menten equation可以得到一些基本的酶的活性的信息，常做的一些酶的活性检测（activity assay），就是通过得到底物浓度-活性曲线，并使用 MM方程及其线性衍生形式来计算Km值。Km可以用来直观的比较酶的活性。

然而对于一些常用的氧化还原酶（oxidoreductases），比如典型的葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）在催化葡萄糖氧化时还会伴随对溶氧的还原，在这里氧气也可以视作为第二个反应底物（substrate），这个又使反应更加复杂。通常用ping pong bi bi mechanism来描述此过程，相应的Michaelis–Menten equation推导如下：


这个在生物电化学（bioelectrochemistry）中较为常用，因为bioelectrochemist通常会使用一些可以可逆氧化还原的小分子来替代溶氧来做一些电化学的研究。比如最常用的家用葡萄糖检测试纸就是基于此原理。
Bioelectrochemist还需要把酶负载到电极上以采集电化学信号，或者从事生物催化（biocatalysis）研究的也要把酶负载到一些固体载体上来增加酶催化的稳定性和可重复使用性。被固定的酶（immobilized enzyme）的反应发生在液固界面上（liquid-solid interface），属于非均相反应，这里Michaelis–Menten kinetics就需要进行一定的修正，因为在液相中的反应底物浓度并不严格等于界面上的浓度（菲克扩散定律表示我要把过程搞复杂）。

底物扩散和酶本身的活性，这两位好兄弟可能在不同场合下交替决定基于酶的器件的性能。这又是另一个话题啦。
Michaelis–Menten kinetics总是万能的么，越来越多的paper声称并非如此，却总是基于此说开来。


扩展阅读：
1 Enzyme kinetics

2 ADD YOUR PAGE TITLE

3 Michaelis-Menten Kinetics

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